Les chercheurs ont utilisé la structure moléculaire tridimensionnelle d'un peptide antibactérien: l'upérine 3.5,
Les chercheurs ont découvert que le peptides'auto-assemble en une structure fibreuse unique qui, grâce à un mécanisme complexe d'adaptation structurelle, peut changer de forme en présence de bactéries pour protéger le crapaud de l'infection.
Les fibrilles antibactériennes présentes sur la peau du crapaud sontun signe de maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. On pensait auparavant qu'elles étaient pathogènes, mais on a récemment découvert que certaines fibrilles amyloïdes pouvaient apporter des bienfaits aux organismes. Par exemple, certaines bactéries produisent de telles fibrilles pour combattre les cellules immunitaires humaines.
Les résultats suggèrent qu'un peptide antibactérien sécrété sur la peau du crapaud pourrait être activé en présence de bactéries.
Il s’agit d’un mécanisme de défense complexe du crapaud, provoqué par les bactéries attaquantes elles-mêmes. Il s'agit d'un exemple unique de conception évolutive.
Meital Landau, auteur principal de cette étude
Les chercheurs espèrent que leur découverte mènera à des développements médicaux et technologiques basés sur le peptide.
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