Équipe de recherche dirigée par le professeur Christoph Becker-Pauly de l'Institut de biochimie
« Pour la première fois, nous avons montré que le complexe enzymatiquela méprine α et la méprine β situées sur les cellules intestinales influencent la composition du microbiome en traitant le substrat galectine-3 », a expliqué la première auteure Cynthia Bülk, PhD et étudiante à l'Institut de biochimie de l'Université de Kiel. En même temps, le microbiome lui-même influence ce processus.
Les chercheurs ont étudié l'interaction de la régulationcomplexe enzymatique dans des modèles de souris présentant diverses colonisations bactériennes. Ils se sont concentrés sur les enzymes dégradant les protéines, la méprine α et la méprine β, qui sont fortement exprimées dans l'intestin sain et diminuées dans les maladies inflammatoires chroniques de l'intestin (MII). Les maladies inflammatoires chroniques de l'intestin sont un groupe de maladies intestinales qui comprennent la colite ulcéreuse (CU) et la maladie de Crohn (MC, granulomatose intestinale). Ces deux pathologies, d'évolution progressive, conduisent souvent à un handicap, voire à la mort.
« D’une part, nous voulions comprendre la fonctionméprines dans l’intestin grêle et le gros intestin, et d’autre part, comprendre comment le microbiome intestinal est régulé », expliquent les auteurs de l’étude. Les protéases de méprine se trouvent dans tout l’intestin et sont présentes sous forme de complexe méprine α/β dans le côlon, mais ne sont pas des enzymes digestives typiques. Pour clarifier leurs fonctions, les chercheurs ont utilisé une méthode basée sur la spectrométrie de masse. L’objectif est de trouver des substrats traités par le complexe enzymatique. En conséquence, les scientifiques ont identifié la galectine-3.
Il est constamment produit dans les villositésintestins et se situe à la fois à l’intérieur et à l’extérieur des cellules, dans la couche muqueuse. La galectine-3 interagit avec les bactéries, par exemple par agglutination. L'étude a montré que le clivage protéolytique de la galectine-3 par la méprine α/β entraînait une modification des propriétés de liaison microbienne. Dans le même temps, en fonction de la composition bactérienne, le traitement enzymatique de la galectine-3 change.
Traitement protéolytique de la galectine-3 par la méprineα/β dans l'intestin est régulé par le microbiome (A) mais module également la composition du microbiome (B). Il joue un rôle important dans l'agglutination bactérienne (C) et est associé aux processus inflammatoires (D).
Par conséquent, le clivage de la galectine-3 par l’enzymeLe complexe méprin α/β est essentiel à l'homéostasie du microbiome hôte. Crédit : K. Bülk, Institut de biochimie, Université de Kiel (image créée à l'aide de BioRender)
Les scientifiques ont également découvert que les enzymesle clivage de la galectine-3 entraîne une forte agglutination (agglutination) et l'élimination du pathogène Pseudomonas aeruginosa (également connu sous le nom de Pseudomonas aeruginosa). Ce type de bactérie Gram négative, aérobie, mobile, en forme de bâtonnet, vit dans l'eau et le sol et est l'agent causal des infections nosocomiales chez l'homme. Le traitement est difficile en raison de la forte résistance aux antibiotiques.
Les chercheurs ont conclu que le clivage de la galectine-3 par le complexe enzymatique méprine α/β est essentiel à l'homéostasie du microbiome hôte.
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Contribution de : Yang L, Hill M, Wang M, Panjikar S, Stöckigt J (2009). doi: 10.1002/anie.200900150, PMID 19496101